Insulina
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Insulina


Insulina (Latina insula, "ilha", tal como é produzida nas ilhotas de Langerhans do pâncreas) é um polipéptido hormona que regula o metabolismo de hidratos de carbono. Além de ser o efetor primário em hidratos de carbono homeostase, que também tem um efeito substancial sobre o tonus muscular pequeno recipiente, controla o armazenamento e libertação de gordura (triglicéridos) e a absorção celular de ambos os aminoácidos e alguns eletrólitos. Neste último sentido, ele tem anabolizantes propriedades. A sua concentração (mais ou menos, presença ou ausência) tem efeitos extremamente difundida em todo o corpo.

A Estrutura da insulina Vermelho: carbono; verde: Oxigênio; azul: nitrogênio; rosa: Enxofre. Como Fitas roxas / Azuis indicam o esqueleto [-NCC-] n na Sequência de Aminoacidos da proteína H a - [- NH-CHR-CO-] n-OH em R that E uma parte that sobressai fazer esqueleto em Cada hum dos Aminoacidos .
Vermelho: carbono; verde: oxigênio; azul: nitrogênio; rosa: enxofre. As fitas roxas / azuis indicam o esqueleto [-NCC-] n na proteína de aminoácido sequência H - [- NH-CHR-CO-] n-OH em ??que R é a parte que sobressai do esqueleto em cada um dos aminoácidos.

A estrutura da insulina

A insulina é usedd medicamente em algumas formas de diabetes mellitus. Pacientes com diabetes mellitus tipo 1 dependem de insulina exógena (injetados por via subcutânea) para a sua sobrevivência por causa de uma deficiência absoluta da hormona; pacientes com diabetes mellitus tipo 2 têm ou relativamente baixa produção de insulina ou resistência à insulina ou ambos, e uma fração não trivial de diabéticos tipo 2, eventualmente, exigir a administração de insulina quando outros medicamentos se tornar inadequados no controle dos níveis de glicose no sangue.

A insulina tem a fórmula empírica C 254 H 377 N 65 O 75 S 6.

Estrutura de insulina varia ligeiramente entre espécies. Seu metabolismo de carboidratos força função reguladora em humanos também varia. Pig insulina é particularmente próximo do humano um.

Descoberta e caracterização

Em 1869, Paul Langerhans, um estudante de medicina em Berlin, estava estudando a estrutura do pâncreas sob um novo microscópio quando percebeu algumas células anteriormente não identificados espalhados no tecido exócrina. A função dos "pequenos montes de células", mais tarde conhecidas como as ilhotas de Langerhans, era desconhecida, mas Edouard Laguesse mais tarde alegou que eles podem produzir uma secreção que desempenha um papel regulador na digestão.

Cristais de insulina

Insulina cristais

Em 1889, o polaco-alemã médico Oscar Minkowski em colaboração com Joseph von Mehring removeu o pâncreas de um cão saudável para demonstrar este assumiu papel na digestão. Vários dias após o pâncreas do cão foi removido, os detentores de animais de Minkowski percebeu um enxame de moscas que se alimentam de urina do cão. Ao testar a urina, eles descobriram que havia açúcar na urina do cão, o que demonstra pela primeira vez que a relação entre o pâncreas e diabetes. Em 1901, outro grande passo foi dado por Eugene Opie, quando ele estabeleceu claramente a ligação entre as ilhotas de Langerhans e diabetes mellitus: Diabetes .... é causada pela destruição das ilhotas de Langerhans e ocorre apenas quando estes corpos são em parte ou totalmente destruída. Antes dessa demonstração da ligação entre o pâncreas e diabetes foi claro, mas não é o papel específico das ilhotas.

Durante as próximas duas décadas foram feitas várias tentativas para isolar a secreção das ilhotas como um tratamento potencial. Em 1906 Georg Ludwig Zuelzer foi cães tratam parcialmente bem sucedidos com extrato pancreático, mas incapaz de continuar seu trabalho. Entre 1911 e 1912, EL Scott na Universidade de Chicago usou extratos pancreáticos aquosos e notou uma leve diminuição da glicosúria, mas foi incapaz de convencer seu diretor e a pesquisa foi encerrada. Israel Kleiner demonstrou efeitos similares na Universidade Rockefeller, em 1919, mas o seu trabalho foi interrompido pela Primeira Guerra Mundial e ele foi incapaz de voltar a ele. Nicolae Paulescu, professor de fisiologia na Escola Romena de Medicina publicou um trabalho semelhante em 1921 que foi realizado em França, e tem-se argumentado desde então por romenos que ele é o legítimo descobridor.

No entanto, a extração prática da insulina é creditada a uma equipe da Universidade de Toronto. Em outubro de 1920 Frederick Banting estava lendo um dos artigos de Minkowski e concluiu que era as secreções digestivas que Minkowski muito tinha originalmente estudados foram quebrar a secreção, tornando assim impossível extrair com sucesso. Ele anotou uma nota para si mesmo Ligadura ductos pancreáticos do cão. Manter cães vivos até degenerados deixando ilhotas acini. Tente isolar secreção interna delas e aliviar glicosúria.

Ele viajou para Toronto para se encontrar com JJR Macleod, que não foi totalmente impressionado com a sua ideia. No entanto, ele forneceu Banting com um laboratório na Universidade, e um assistente, estudante de medicina Charles Best, e dez cães, enquanto ele saiu em férias durante o verão de 1921. Seu método foi amarrar uma ligadura (string) em torno do ducto pancreático, e quando examinadas várias semanas mais tarde, as células pancreáticas digestivas tinha morrido e foi absorvida pelo sistema imunológico, deixando milhares de ilhotas. Eles, então, a proteína isolada a partir dessas ilhotas para produzir o que eles chamaram isletin. Banting e Best foram então capazes de manter um cão pancreatectomizado vivo durante todo o verão.

Macleod viu o valor da pesquisa em seu retorno da Europa, mas exigiu um re-run para provar o método realmente funcionava. Várias semanas depois, ficou claro que a segunda corrida também foi um sucesso, e ele ajudou na publicação dos resultados em novembro daquele ano. No entanto eles precisavam de seis semanas para extrair o isletin, diminuindo drasticamente o teste. Banting sugeriu que tentassem usar pâncreas de feto de bezerro, que ainda não tinham desenvolvido glândulas digestivas, e ficou aliviado ao encontrar esse método funcionou bem. Com o problema de abastecimento resolvido, o próximo grande esforço foi para purificar a proteína. Em dezembro de 1921 Macleod convidou o brilhante bioquímico, James Collip, para ajudar com esta tarefa, e dentro de um mês ele se sentia pronto para testar.

Em 11 de Janeiro de, 1922, Leonard Thompson, um diabético de quatorze anos, recebeu a primeira injeção de insulina. Infelizmente, o extrato estava tão impuro que ele sofreu uma grave reação alérgica e outras injeções foram cancelados. Nos próximos 12 dias Collip trabalharam dia e noite para melhorar o extrato, e uma segunda dose injetada no dia 23. Isto foi completamente bem sucedida, não só em não ter efeitos colaterais óbvios, mas em eliminar completamente os sintomas de diabetes. No entanto, Banting e Best nunca funcionou bem com Collip, aparentemente, vê-lo como algo de um intruso, e Collip esquerda logo depois.

Ao longo da primavera de 1922 Melhor conseguiu melhorar suas técnicas para o ponto onde grandes quantidades de insulina pode ser extraída sob demanda, mas o extrato permaneceu impuro. No entanto, eles foram abordados por Eli Lilly com uma oferta de ajuda logo após as suas primeiras publicações em 1921, e tomaram Lilly sobre a oferta em abril. Em novembro de Lilly feito um grande avanço, e foram capazes de produzir grandes quantidades de insulina muito puro. A insulina foi colocada à venda logo depois.

Por esta descoberta marco, Macleod e Banting foram agraciados com o Prêmio Nobel em Fisiologia ou Medicina em 1923. Banting, aparentemente insultado que melhor não foi mencionado, compartilhado com seu prêmio Best, e MacLeod compartilhado imediatamente com sua Collip. A patente da insulina foi vendida à Universidade de Toronto por um dólar.

A sequência exata de aminoácidos compreendendo a molécula de insulina, a chamada estrutura primária, foi determinada pelo biólogo britânico Frederick Sanger. Foi a primeira proteína cuja estrutura foi completamente determinada. Para isso, ele foi agraciado com o Prêmio Nobel de Química em 1958. Em 1967, depois de décadas de trabalho, Dorothy Crowfoot Hodgkin determinou a conformação espacial da molécula, por meio de difração de raios-X estudos. Ela também recebeu um Prêmio Nobel.

1. preproinsulina (Leader, Cadeia B, Cadeia C, A Cadeia); proinsulina E BCA constítuida POR, sem L2. Espontânea Folding3. Cadeias A e B ligadas POR bonds4 sulfureto. Líder e Cadeia C São Cortadas off5. Molécula de insulina permanece

1. preproinsulina (L eader, cadeia B, cadeia C, A cadeia); proinsulina é constituída por BCA, sem L
2. dobragem espontânea
3. cadeias A e B ligadas por ligações de sulfureto
4. Líder e cadeia C são cortadas
5. molécula de insulina permanece

Estrutura e produção

A insulina é sintetizada em humanos e outros mamíferos dentro das células beta (células B) do ilhéus de Langerhans no pâncreas. Um a três milhões de ilhotas de Langerhans (ilhotas pancreáticas) formam o sistema endócrino parte dos pâncreas, que é essencialmente um exócrina glândula. A parte endócrina representa apenas 2% da massa total do pâncreas. Dentro das ilhotas de Langerhans, células beta constituem 60-80% de todas as células.

A insulina é sintetizada a partir da molécula de precursor de pró-insulina pela ação de enzimas proteolíticas conhecidas como prohormona convertases (PC1 e PC2). Insulina ativa tem 51 aminoácidos e é uma das mais pequenas proteínas conhecidas. Insulina carne difere da insulina humana em três aminoácidos resíduos, e a insulina de porco em um resíduo. Peixe insulina também está perto o suficiente para insulina humana para ser eficaz em seres humanos. Nos seres humanos, a insulina tem um peso molecular de 5734. A insulina é estruturado como 2 cadeias polipeptídicas ligadas por 2 pontes de enxofre (ver figura acima). Uma cadeia consiste em 21, e a cadeia B de 30 aminoácidos. A insulina é produzida como um hormônio molécula - proinsulin - que posteriormente é transformado por proteolítica ação para o hormônio ativo.

A parte restante da molécula de pró-insulina é chamado o péptido C. Este polipeptídeo é liberada no sangue em quantidades iguais à proteína insulina. Desde insulinas exógenas não contêm qualquer componente péptido-C, níveis séricos de peptídeo C são bons indicadores da produção endógena de insulina. C-péptido foi recentemente descoberto ter atividade biológica em si; a atividade é aparentemente confinado a um efeito sobre a camada muscular das artérias.

Ações em nível celular e metabólico

As ações da insulina sobre o metabolismo humano nível global incluem:

As acções da insulina em células incluem:

A ação regulatória sobre a glicemia

Apesar intervalos longos entre as refeições ou o consumo ocasional de refeições com uma substancial carboidrato carga (por exemplo, metade de um bolo de aniversário ou um saco de batatas fritas), humanos glicose no sangue níveis normalmente permanecem dentro de uma faixa estreita. Na maioria dos seres humanos esta varia de cerca de 70 mg / dl para talvez 110 mg / dl (3,9-6,1 mmol / litro), exceto logo após a ingestão quando o nível de glicose no sangue aumenta temporariamente. Num adulto saudável do sexo masculino de 75 kg com uma sangue volume de 5 litro, um nível de glicose no sangue de 100 mg / dL ou 5,5 mmol / L corresponde a cerca de 5 g (1/5 onça) de glicose no sangue e, aproximadamente, 45 g (1 1/2 onças), no total de água do corpo (o qual, obviamente, incluir mais do que apenas sangue e será normalmente de cerca de 60% ??do total de peso corporal em homens). Este homeostático efeito é o resultado de muitos fatores, dos quais a regulação hormonal é o mais importante.

Existem dois grupos de hormônios metabólicos antagônicas que afetam os níveis de glicose no sangue:

Mecanismos que restauram os níveis de glicose no sangue satisfatórios após hipoglicemia deve ser rápido e eficaz por causa das graves consequências imediatas de glicose insuficiente. Isto é porque, pelo menos a curto prazo, é muito mais perigosa de ter muito pouca glucose no sangue do que demasiado. Em indivíduos saudáveis ??estes mecanismos são, de facto geralmente eficiente, e hipoglicemia sintomática geralmente só é encontrada em diabéticos em uso de insulina ou outro tratamento farmacológico. Tais episódios de hipoglicemia variam muito entre as pessoas, e de tempos em tempos, tanto em termos de gravidade e rapidez de início. Em casos graves, assistência médica imediata é essencial, como dano (para o cérebro e outros tecidos) e até mesmo a morte irá resultar de níveis suficientemente baixos de glicose no sangue.

Mecanismo de Libertação de insulina dela dependente de glicose

Mecanismo de liberação de insulina dependente de glicose

As células beta nas ilhotas de Langerhans são sensíveis a variações nos níveis de glicose no sangue através do seguinte mecanismo (ver figura à direita):

Este é o principal mecanismo de liberação de insulina e regulação da síntese de insulina. Além disso, alguns síntese e libertação de insulina têm em geral a ingestão de alimentos, e não apenas glicose ou de hidratos de carbono de admissão, e as células beta são também um pouco influenciada pelo sistema nervoso autónomo.

Substâncias que estimulam a liberação de insulina são também acetylholin, lançado a partir de terminações do nervo vago (sistema nervoso parassimpático), colecistoquinina, lançado por células enteroendócrinas de mucosa intestinal e peptídeo inibidor gastrointestinal (GIP). O primeiro destes actuar de modo semelhante ao da glucose, através da fosfolipase C, enquanto que o último actua através do mecanismo de adenilato-ciclase.

Sistema nervoso simpático (? 2 agonistas adrenérgicos) inibe a liberação de insulina.

Quando o nível de glicose se resume ao valor fisiológico normal, a liberação de insulina das células beta diminui ou pára. Se os níveis de glicose no sangue cair mais baixo do que isso, especialmente para níveis perigosamente baixos, liberação de hormônios hiperglicêmicos (o mais proeminente glucagon a partir de células alfa Ilhota) forças liberação de glicose no sangue em lojas de celulares. A liberação de insulina é fortemente inibida pelo hormônio do estresse adrenalina (epinefrina).

A transdução do sinal

Existem canais especiais de transporte em membranas celulares por meio da qual a glicose do sangue pode entrar na célula. Estes canais são, indiretamente, sob o controlo de insulina em certos tipos de células do corpo. A falta de insulina circulante vai evitar a entrada de glucose as células (por exemplo, na diabetes Tipo 1 tratada). No entanto, mais normalmente, há uma diminuição na sensibilidade das células à insulina (por exemplo, a sensibilidade insulina reduzida característica da diabetes de tipo 2), resultando em diminuição da absorção de glucose. Em ambos os casos, há "fome célula ', perda de peso, por vezes extrema. Em alguns casos, há um defeito na liberação de insulina pelo pâncreas. De qualquer maneira, o efeito é o mesmo: elevados níveis de glicose no sangue.

A ativação de receptores de insulina leva a mecanismos celulares internas que afetam diretamente a absorção de glucose através do controlo do número e da operação de moléculas de proteína na membrana que o transporte de glucose para dentro da célula da célula.

Dois tipos de tecidos são mais fortemente influenciados pela insulina, tanto quanto a estimulação da captação de glicose está em causa: células musculares (miócitos) e células gordas (adipócitos). Os primeiros são importantes devido ao seu papel central no movimento, respiração, circulação, etc, eo segundo porque eles acumulam excesso de energia alimentar em relação às necessidades futuras. Juntos, eles representam cerca de 2/3 de todas as células em um corpo humano típico.

O cérebro e hipoglicemia

Embora outras células possam utilizar outros combustíveis durante algum tempo (mais proeminente ácidos gordos), neurónios são dependentes de glicose como uma fonte de energia no ser humano não-fome. Eles não necessitam de insulina para absorver a glicose, ao contrário dos tecidos muscular e adiposo e eles têm muito pequenas as reservas internas de glicogénio. Assim, um nível suficientemente baixo de glicose no primeiro e mais dramaticamente se manifesta em prejudicada funcionamento do sistema nervoso central - dizzness, problemas de fala, perda de consciência, são comuns. Este fenômeno é conhecido como hipoglicemia ou, em casos que produzem inconsciência, coma hipoglicêmico (anteriormente denominado choque de insulina a partir do agente causador mais comum). Como causas endógenas de excesso de insulina (tais como um insulinoma) são extremamente raros, naturalmente, a esmagadora maioria dos casos de hipoglicemia são causados ??pela ação humana (por exemplo, iatrogénica, causado por medicamentos), e são geralmente acidental. Houve poucos casos notificados de homicídio, tentativa de homicídio ou suicídio usando overdoses de insulina, mas a maioria choque de insulina parece ser devido a mismangement de insulina (não comer tanto quanto o previsto, ou exercido mais do que o esperado), ou um erro (por exemplo, 200 unidades de insulina em vez de 20).

Causas de hipoglicemia são:

As doenças e síndromas provocados por uma perturbação insulina

Existem várias condições em que a perturbação patológica à insulina é:

A insulina como uma medicação

Princípios

A insulina é absolutamente necessário para todos os animais (incluindo os humanos) vida. O mecanismo é quase idêntico na sua vermes nematóides (por exemplo, C. elegans), peixes, e em mamíferos. Nos seres humanos, a privação de insulina devido à remoção ou destruição do pâncreas leva à morte em dias ou semanas no máximo. A insulina deve ser administrado a pacientes em que há uma falta de hormona para este, ou qualquer outra, motivo. Clinicamente, isto é chamado a diabetes mellitus tipo 1.

Colhendo pâncreas de cadáveres humanos não é prático em grande escala, de modo a insulina a partir de vacas, porcos ou peixes pâncreas é usado em vez disso. Todos têm 'a atividade da insulina "em seres humanos como eles são quase idênticos aos da insulina humana (diferença ácido 2 amino de insulina bovina, diferença ácido amino 1 para suíno). A insulina é uma proteína que tem sido muito fortemente conservada ao longo do tempo evolutiva. As diferenças na adequação da carne bovina, carne de porco, ou preparações de insulina de peixe para pacientes particulares têm sido principalmente o resultado de preparação pureza e de reações alérgicas a substâncias não-insulino variados remanescentes nessas preparações. Pureza melhorou mais ou menos constante desde a década de 1920, mas as reações alérgicas têm continuado.

A insulina humana pode agora ser fabricada, por meio de engenharia genética de biologia molecular técnicas, em quantidade suficiente para o uso clínico generalizado, reduzindo os problemas de reação muito impureza. Eli Lilly comercializou o primeiro como insulina sintética, Humulin, em 1982. Genentech desenvolveu a técnica utilizada Lilly. NovoNordisk também desenvolveu uma insulina de engenharia genética de forma independente. A maioria das insulinas utilizadas clinicamente é produzida desta forma, por isso evita o problema de reação alérgica.

Modos de administração

Ao contrário de muitos medicamentos, a insulina não pode ser tomado por via oral. Trata-se no trato gastrintestinal exatamente como qualquer outra proteína; isto é, reduzida aos seus componentes de aminoácidos, após o que todos 'atividade de insulina' é perdido. Existem esforços de investigação em curso para desenvolver métodos de proteção de insulina a partir do trato digestivo, de modo que ele pode ser tomado por via oral, mas ainda nenhum atingiu uso clínico. Em vez de insulina é normalmente tomada como subcutâneo injeções por de uso único seringas com agulhas, ou de uso repetido canetas de insulina com agulhas.

Existem várias dificuldades com a utilização de insulina, como um tratamento para a diabetes clínica:

Houve várias tentativas de melhorar em cima deste modo de administrar insulina como muitas pessoas acham injeção estranho e doloroso. Uma alternativa é a injeção de jato (também usado às vezes para algumas vacinas), que tem picos diferentes de administração de insulina e durações, em comparação com a injeção da agulha da mesma quantidade e tipo de insulina. Alguns diabéticos encontrar controlar possível com injectores de jacto, mas não com injeção hipodérmica. Existem também bombas de insulina '' de vários tipos que são ligado a uma agulha implantado semi-permanente (ou seja, um cateter) 'injectores eléctricos ». Alguns que não pode alcançar o controle adequado da glicose por injeção convencional (ou às vezes injeção jato) são capazes de com a bomba apropriada.

Uma bomba de insulina é uma solução razoável para alguns. No entanto, existem várias limitações importantes - custo, o potencial de episódios de hipoglicemia, problemas de cateter, e, até agora, nenhum meio de aprovação de controlar a administração de insulina no campo com base nos níveis de glicose no sangue. Se excesso de insulina é entregue ou o paciente come a menos do que o normal, não haverá hipoglicemia. Por outro lado, se é muito pequena de insulina entregue pela bomba, haverá hiperglicemia. Ambos podem levar a condições potencialmente fatais. Além disso, cateteres internos apresentam o risco de infecção e ulceração. No entanto, esse risco pode ser minimizado, mantendo locais de cateteres limpo. Até agora, as bombas de insulina requerem cuidado e esforço para usar corretamente considerável. No entanto, alguns diabéticos são capazes de manter a sua glicose sob controle razoável apenas em uma bomba.

Os investigadores produziram um dispositivo de relógio do tipo que testa para níveis de glicose no sangue através da pele e administra doses de correcção de insulina através de poros na pele do paciente. Eletricidade e ultra-som foram encontrados para fazer a pele temporariamente poroso. O aspecto administração de insulina permanece experimental até o momento. O aspecto de tais aparelhos de pulso '' teste de glicose no sangue é, nesta escrita, comercialmente disponível, essencialmente como descrito.

Outro 'melhoria' seria para evitar a administração periódica de insulina inteiramente através da instalação de uma fonte de insulina de auto-regulação. Por exemplo, pâncreas, ou células beta, transplante. O transplante de um pâncreas inteiro (como um indivíduo de órgãos) é tecnicamente difícil, e não é comum. Geralmente, ela é realizada em conjunção com o fígado ou rim cirurgia de transplante. No entanto, apenas o transplante de células beta pancreáticas é uma possibilidade. Tem sido altamente experimental (leia-se 'propensos a falhas'), durante muitos anos, mas alguns investigadores em Alberta, Canadá, desenvolveram técnicas que apresentem uma taxa de sucesso muito maior (cerca de 90% em um grupo). Transplante de células beta pode tornar-se prático e comum, em um futuro próximo. Vários outros métodos não-transplante de entrega automática de insulina estão sendo desenvolvidos em laboratórios de pesquisa, pois isso está escrito. Nada está atualmente perto de aprovação clínica.

A insulina inalada está sob investigação ativa como várias outras, mais exóticas, técnicas.

Dosagem e tempo

O problema central para aqueles que necessitam de insulina externa é escolher a dose certa de insulina e no tempo certo.

Regulação fisiológica de glicose no sangue, tal como no não-diabético, seria melhor. O aumento dos níveis de glicose no sangue após uma refeição é um estímulo para a pronta liberação de insulina pelo pâncreas. O aumento do nível de insulina faz com que a absorção e armazenamento de glicose, reduzindo glicogênio em glicose conversão, redução dos níveis de glicose no sangue, e assim reduzindo a liberação de insulina. O resultado é que o nível de glucose no sangue sobe um pouco depois de comer, e dentro de uma hora ou assim retorna ao nível normal "jejum". Mesmo o melhor tratamento da diabetes com insulina humana, porém administrado, fica aquém do controlo normal de glicose no não-diabéticos.

Para complicar as coisas é que a composição dos alimentos consumidos (ver índice glicêmico) afeta as taxas de absorção intestinal. Glicose a partir de alguns alimentos é absorvido mais (ou menos) rapidamente do que a mesma quantidade de glicose em outros alimentos. E, gorduras e proteínas tanto provocar atrasos na absorção de glucose a partir de hidratos de carbono comeu ao mesmo tempo. Assim, o exercício reduz a necessidade de insulina, mesmo quando todos os outros fatores permanecem os mesmos.

Em princípio, é impossível saber ao certo a quantidade de insulina (e que tipo) é necessário para 'cobrir' uma refeição especial, a fim de atingir um nível de glicose no sangue razoável dentro de uma ou duas horas depois de comer. Células beta 'não-diabéticos rotineiramente e automaticamente gerenciar isso contínuo monitoramento e ajuste da liberação de insulina nível de glicose. Todas estas decisões por um diabético deve ser baseada na experiência geral e a formação (isto é, na direção de um médico ou PA, ou em alguns lugares um professor especializado diabética) e, ainda mais, especificamente com base na experiência individual do paciente. Não é simples e nunca deve ser feito por hábito ou rotina, mas com cuidado pode ser feito com bastante sucesso na prática.

Por exemplo, alguns pacientes precisam de mais insulina depois de beber leite desnatado que eles fazem depois de tomar uma quantidade equivalente de gordura, proteína, hidrato de carbono, e o fluido de alguma outra forma. A sua reação particular para o leite desnatado é diferente de outros diabéticos ', mas a mesma quantidade de leite inteiro é susceptível de provocar uma reação diferente, mesmo ainda na mesma pessoa. Leite integral contém gordura considerável, enquanto o leite desnatado tem muito menos. É um ato de equilíbrio constante para todos os diabéticos, especialmente para aqueles que tomam insulina.

É importante notar que os diabéticos precisam de mais insulina do que o habitual -não menos- durante o estresse físico, como infecções ou cirurgias.

Tipos

Preparados de aplicação de insulina (de principais fornecedores - Eli Lilly e da Novo Nordisk - ou de qualquer outro) não são apenas 'insulina na água'. Insulinas clínicos são misturas de insulina e outras substâncias especialmente preparado. Estes atraso da absorção da insulina, ajustar o pH da solução para reduzir as reações no local da injeção, e assim por diante. Algumas insulinas recentes não são sequer precisamente insulina, mas os chamados análogos de insulina. A molécula de insulina em um análogo da insulina é ligeiramente modificado de modo a que eles estão

A gestão de escolher tipo de insulina e dosagem / calendário deve ser feito por um profissional médico experiente de trabalho com o diabético.

Permitindo que os níveis de glicose no sangue a subir, embora não para os níveis que causam sintomas agudos hiperglicêmicos, não é uma escolha sensata. Vários, bem desenhados, grandes estudos de longo prazo têm mostrado conclusivamente que as complicações diabéticas diminuir acentuadamente, de forma linear, e de forma consistente como os níveis de glicose no sangue aproximar padrões "normais" durante longos períodos. Em suma, se um diabético controla de perto os níveis de glicose no sangue (ou seja, em média, tanto ao longo de dias e semanas, e evitando também altos picos após as refeições), a taxa de complicações diabéticas vai para baixo. Se os níveis de glicose são muito estreitamente controlada, essa taxa pode até se aproximar 'normal'. As complicações diabéticas crónicas incluem acidentes vasculares cerebrais (AVC ou AVC), ataque cardíaco, cegueira (a partir diabética proliferativa retinopatia), toehr dano vascular, danos nos nervos de neuropatia diabética, ou insuficiência renal de nefropatia diabética. Estes estudos demonstraram além de qualquer dúvida que, se for possível para um paciente, chamado insulinoterapia intensiva é superior a insulinoterapia convencional. No entanto, perto controle dos níveis de glicose no sangue (como na insulinoterapia intensiva) requer cuidado e esforço considerável, para a hipoglicemia é perigoso e pode ser fatal.

Uma boa medida de controlo da diabetes a longo prazo (mais de cerca de 90 dias em a maioria das pessoas) é o nível sérico de hemoglobina glicosilada (HbA1c). Uma medida integrada de curto prazo (mais de duas semanas ou mais) é a assim chamada nível 'frutosamina', que é uma medida de proteínas semelhante glyclosylated (principalmente albumina) com uma meia-vida mais curta no sangue. Há um medidor comercial disponível que mede a este nível no campo.

Abuso

Há relatos de que alguns pacientes abusam de insulina por injeção de doses maiores que levam a estados hipoglicêmicos leves. Isto é extremamente perigoso e é essencialmente equivalente à experimentação asfixia. Grave hipoglicemia aguda ou prolongada pode resultar em danos cerebrais ou morte.

Em 23 de de Julho de, de 2004, reportagens afirmam que um ex-cônjuge de um proeminente atleta de trilha internacional disse que, entre outras drogas, o ex-cônjuge tinha usado insulina como uma forma de "energizante" o corpo. A implicação destina parece ser que a insulina tem efeitos semelhantes aos alegados por alguns esteroides. Isto não é assim; oitenta anos de uso de insulina não deu nenhuma razão para acreditar que ele seja em qualquer respeitar um potenciador de desempenho para os não diabéticos. Inadequadamente tratada diabéticos são, com certeza, mais propensos do que outros a exaustão e cansaço, e em alguns desses casos, a administração adequada de insulina pode aliviar esses sintomas. No entanto, a insulina não é, quimicamente ou clinicamente, um esteroide, e seu uso em não diabéticos é perigoso e sempre uma queixa fora de um centro médico bem equipado.

No entanto, quando administrado corretamente, a insulina pode restaurar o metabolismo do corpo a algo suficientemente próximo do normal para permitir que os atletas a voltar a seus antigos níveis de desempenho. Exemplos incluem Bill Talbert, o melhor jogador de ténis masculino no mundo por um tempo prolongado, Gary Hall Jr. o nadador campeão olímpico, pelo menos, um jovem jogador de golfe profissional de turismo, etc. Performance em outros campos também pode ser mantida. Exemplos incluem Jerry Garcia do Grateful Dead, e David Crosby, de Crosby, Stills & Nash.

Fonte: http://www.edinformatics.com/inventions_inventors/insulin.htm





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